У молекулярній біології глутамінамідотрансферази (ГАТАза) є ферментами, які каталізують видалення групи аміаку з молекули глутаміну та її подальше перенесення на певний субстрат, таким чином створюючи нову вуглець-азотну групу на субстраті.
Глутамін PRPP2 амідотрансфераза каталізує початкову реакцію біосинтезу пуринових нуклеотидів de novo і є ключовим регуляторним ферментом у цьому шляху. Нуклеотиди аденіну та гуаніну зв’язуються з алостеричним A-сайтом і каталітичним C-сайтом і пригнічують активність ферменту (Smith et al., 1994; Zhou et al., 1994).
Амідофосфорибозилтрансфераза (АТаза), також відома як глутамінфосфорибозилпірофосфатамідотрансфераза (GPAT), є ферментом, відповідальним за каталізує перетворення 5-фосфорибозил-1-пірофосфату (PRPP) у 5-фосфорибозил-1-амін (PRA), використовуючи амінну групу бічного ланцюга глутаміну.
PRPP використовується в біосинтезі пуринових і піримідинових нуклеотидів, амінокислот гістидину і триптофану, кофакторів NAD і тетрагідрометаноптерину, арабінозилмонофосфодекапренолу та деяких аміноглікозидних антибіотиків. Розглядається участь PRPP у кожному з цих метаболічних шляхів.
Білок рецептора циклічного АМФ (CRP) був визнаний засновником мотиву розпізнавання ДНК спіраль-поворот-спіраль. Білок активує або пригнічує велику кількість генів у прокаріотів у відповідь на зміну рівня внутрішньоклітинного цАМФ.
АМФ відіграє важливу роль у багатьох клітинних метаболічних процесах, перетворюючись на аденозинтрифосфат (АТФ) і аденозиндифосфат (АДФ), а також алостерично активуючи ферменти, такі як міофосфорилаза-b. АМФ також є компонентом синтезу РНК. AMP присутній у всіх відомих формах життя.